Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de su grupo R:

Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de su grupo R:

a) Hidrofóbicos, aromáticos.

b) Hidrofóbicos, alifáticos.

c) Polares, hidrofílicos, con carga.

d) Polares, hidrofílicos, sin carga.

a) Hidrofóbicos, aromáticos.

Existen tres aminoácidos, fenilalanina, tirosina y triptófano, que presentan cadenas laterales aromáticas. La fenilalanina, junto con los aminoácidos alifáticos valina, leucina e isoleucina, es uno de los aminoácidos más hidrófobos. La tirosina y el triptófano también presentan un carácter ligeramente hidrófobo, aunque atenuado por los grupos polares de sus cadenas laterales. Además, la tirosina puede ionizarse a pH elevado.

b) Hidrofóbicos, alifáticos.

La valina, la leucina y la isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas de mayor tamaño. La metionina contiene una cadena lateral alifática larga que incluye un grupo tioéter (-S-). Las cadenas laterales alifáticas grandes son hidrofóbicas; es decir, tienden a agruparse entre ellas en vez de establecer contactos con el agua. La estructura tridimensional de las proteínas solubles en agua se estabiliza por esta tendencia los grupos hidrofóbicos a agruparse, lo que se conoce como efecto hidrofóbico. Los diferentes tamaños y formas de estas cadenas lateral hidrocarbonadas les permiten empaquetarse para formar estructuras compactas con pocas cavidades.

c) Polares, hidrofílicos, con carga.

Los aminoácidos con cadenas laterales muy polares que les convierten en altamente hidrofílicos. La lisina y la arginina tienen cadenas laterales relativamente largas que acaban en grupos cargados positivamente a pH neutro. La lisina está rematada por un grupo amino primario y la arginina por un grupo guanidinio. La histidina contiene un grupo imidazol, un anillo aromático que también puede estar cargado positivamente.

Con un valor de pK´a cercano a 6, el grupo imidazol puede estar sin carga o cargado positivamente en las proximidades del pH neutro, dependiendo del entorno local. Por ello, la histidina se encuentra a menudo en los centros activos enzimáticos, donde el anillo imidazol puede unir y liberar protones durente las reacciones que se dan en ellos.

El conjunto de aminoácidos también incluye dos con cadenas laterales acídicas: el ácido aspártico y el glutámico. Estos aminoácidos se conocen habitualmente como aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales a pH fisiológico pierden un protón del ácido y por ello están cargadas negativamente a pH fisiológico. Sin embargo, en algunas proteínas estas cadenas laterales aceptan protones, y esta capacidad resulta normalmente de importancia funcional.

d) Polares, hidrofílicos, sin carga.

Cinco aminoácidos son polares pero sin carga. Dos aminoácidos, la serina y la treonina contienen grupos hidroxilo alifático (-OH-). La serina se puede considerar como una versión hidroxilada de la alanina, mientras que la treonina se asemeja a la valina. Con un grupo hidroxilo en lugar de uno de los grupos metilo de la valina. Los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina les hacen mucho más hidrofílicos y reactivos que la alanina y la valina.