domingo, 5 de enero de 2014

Glutamato


El glutamato monosódico es la sal sódica del aminoácido conocido como ácido glutámico (o glutamato) que se encuentra de forma natural en numerosos alimentos como los tomates, setas, verduras, alimentos proteicos e incluso la leche materna. No es un aminoácido esencial pero es la principal fuente de energía del intestino. Su sal purificada, obtenida por fermentación de la caña de azúcar o algunos cereales, también se utiliza como condimento para potenciar el sabor de los alimentos y se conoce con el nombre de E621, proteína hidrolizada o extracto de levadura.


Características

El glutamato monosódico no puede mejorar el gusto de ingredientes de calidad inferior ni se puede utilizar para conservar o mejorar el aspecto de los alimentos. La única razón por la que se utiliza este condimento es para potenciar el sabor y el aroma de la comida y acortar el tiempo de preparación. La cocción lenta de carnes y verduras así como el uso de ingredientes ricos en glutamato, tomates, setas, quesos o el jamón curado, consigue el mismo el efecto que el condimento. Su fórmula es C5H8NO4Na. En su forma pura, aparece como una sal cristalina de color blanquecino parecida a la sal o el azúcar; cuando se disuelve en agua, los iones de sodio enseguida se disocian de los del glutamato. La fórmula química del glutamato que se halla de forma natural es exactamente igual a la del glutamato refinado. El glutamato es uno de los aminoácidos más abundantes en la naturaleza. Una dieta normal ofrece alrededor de 1 g de glutamato en forma libre, el resto, unos 10 g, se ingiere a través de las proteínas.

Propiedades

Investigaciones recientes muestran que el glutamato monosódico estimula receptores específicos de la lengua produciendo un gusto esencial que se conoce con el nombre de umami que significa gusto sabroso en japonés. Hasta ese momento solo se conocían 4 gustos básicos o esenciales: dulce, salado, amargo y agrio; con lo que el umami es el quinto gusto básico. El glutamato fue extraído por primera vez del alga Laminaria japonica mediante un proceso desarrollado en 1908 por el profesor de química de la Universidad Imperial de Tokio Kikunae Ikeda. El estómago también detecta el glutamato. En los últimos años se ha demostrado que el estómago informa al cerebro de la ingestión de glutamato y regula la digestión de proteinas. El placer que produce consumir alimentos sabrosos podría ser una ventaja evolutiva para facilitar la digestión de proteínas.

Usos

Se utiliza en la cocina como potenciador del sabor de alimentos. Contiene menos sodio que la sal y en cambio aumenta el sabor de los alimentos con lo que el glutamato se utiliza para potenciar la palatabilidad de las comidas bajas en sal. Su uso está muy difundido en la preparación de la comida asiática como sopas y salsas. También incrementa la apetencia en los ancianos en los cuales existe una reducción de la sensación del gusto, particularmente del gusto "umami" o sabroso.
Desde 1968 por una carta al editor del Dr. Robert Ho Man Kwok en una revista científica en la cual declaraba que algunas personas después de ingerir comida china sentían dolor de cabeza, ásma, alergias leves, taquicardia, náuseas, vómitos, opresión en la nuca, en la cara y en el pecho y en general una sensación de malestar, se desató la polémica del "Síndrome de restaurante chino". Estos síntomas son momentáneos y se atribuyó al uso del glutamato monosódico. Sin embargo estos síntomas no se han podido reproducir de forma experimental. Con lo que los síntomas descritos por el Dr. Kwok corresponden a una alergia alimentaria. La Federation of American Societies for Experimental Biology (FASEB), la Organización Mundial de la Salud y la Comisión Científica de la Unión Europea aprobaron el uso del glutamato como ingrediente alimentario y lo calificaron apto para el consumo humano.

Elaboración

El glutamato monosódico se produce a través de la fermentación, como la salsa de soja o el yogurt, de productos naturales como las melazas de la caña de azúcar o cereales. Estos se fermentan bajo un ambiente controlado usando microorganismos (Corynebacterium glutamicum) para pasar luego a ser filtrados y purificados hasta conseguir el glutamato monosódico refinado. Una de las companias más conocidas en la elaboración del glutamato monosódico es la japonesa Ajinomoto.


Efectos

El glutamato monosódico utilizado en pequeñas cantidades se ha demostrado científicamente, tras treinta años de investigación, que no presenta ningún riesgo para el consumidor. No puede afectar al cerebro porque el 95% del glutamato ingerido en la dieta es utilizado por el intestino como fuente de energía, y además no puede atravesar la barrera hematoencefálica. En contra de lo que se cree de forma popular, el glutamato monosódico de la dieta no tiene ninguna relación con otras enfermedades como la diabetes, enfermedades del estomago, depresión, etc. Según estudios recientes no se ha demostrado que el glutamato provoque ningún tipo de efecto nocivos para la salud. Ni siquiera puede inducir una mayor ingesta de alimentos aunque resalte el sabor, con lo que no está directamente ligado con la obesidad como popularmente se cree. La Federation of American Societies for Experimental Biology (FASEB), la Organización Mundial de la Salud y la Comisión Científica de la Unión Europea aprobaron el uso del glutamato como ingrediente alimentario y lo calificaron apto para el consumo humano.
Para discutir más de cerca la controversia científica con respecto al glutamato, hace poco, un estudio propuso que el consumo masivo de glutamato monosódico en ratas produce daño en la retina asociándolo con glaucoma. Del mismo modo, investigaciones realizadas en la Universidad Complutense de Madrid por Jesús Fernández-Tresguerres, director del departamento de Fisiología de la Facultad de Medicina, sugieren que la ingesta de alimentos que contienen enormes cantidades de glutamato monosódico despierta un hambre ansiosa, hasta el punto de que incrementa la voracidad en las ratas estudiadas en el 40%. El problema con estos estudios es que usan cantidades tan exageradas de glutamato que sus resultados tienen poca aplicación a la hora de valorar los efectos reales del glutamato en su consumo normal. En el segundo estudio, por ejemplo, se fortificó la dieta de las ratas con 2.5 o 5 g (10 al 20%) de glutamato -cuando se incrementa tanto un solo nutriente otros han de disminuir comprometiéndose el equilibrio de la misma-. Para demostrar lo excesiva que es esta cantidad (del 0.8 al 1.5 % del peso corporal), 2.5 y 5 g en una rata de 320 g correspondería a una ingesta de 540 g a 1 kg de glutamato en una persona de 70 kg que en condiciones normales ingiere como mucho 10 g. En concentraciones normales, un número sustancial de publicaciones avalan lo seguro que es el consumo del glutamato tal y como lo encontramos en los alimentos. Únicamente puede tener efectos nocivos cuando se ingiere solo y en cantidades masivas. El glutamato libre, no asociado a proteínas, produce un sabor agradable, sabroso, a un 0.5%, la cantidad habitual en sopas y caldos. Concentraciones de glutamato del 10 al 20% producen un gusto desagradable si no está ligado a proteínas y causa rechazo.
La explicación que los neurocientíficos quieren dar para relacionar el consumo de glutamato y obesidad es que este amino ácido actúa sobre las neuronas de una región cerebral llamada el núcleo arcuato, e impide el buen funcionamiento de los mecanismos inhibidores del apetito. No hay evidencias directas que demuestre este mecanismo, y normalmente no hay contacto directo entre lo que comemos y el cerebro. El intestino es un voraz consumidor de glutamato para la obtención de energía durante los procesos de digestión y solo un 5% del glutamato de la dieta pasa a la circulación general cuando lo ingerimos con la comida.
Hay un testimonio visible en cuanto a la relación entre el consumo de glutamato y obesidad: los países orientales en los que se consume más glutamato existe una menor incidencia de obesidad que en los países occidentales en los que el consumo es mucho menor. Esta observación demuestra que el culpar al glutamato monosódico por la "epidemia de obesidad" que se da en los países desarrollados no tiene un fundamento científico serio. Estudios que sí explicaron el rol particular del glutamato en el apetito son los que se llevaron acabo en humanos enriqueciendo los alimentos con glutamato por Bellisle France del Instituto Nacional de la Sanidad e Investigación Médica en Francia. Esta investigación demostró que es verdad que preferimos los alimentos que contienen glutamato pero, al contrario de lo que se ha visto en los modelos experimentales, somos capaces de compensarlo comiendo menos postres. Al final, el número total de calorías que ingerimos no varía. Con lo que el glutamato no incrementa ni la voracidad ni el hambre en cantidades normales. En todo caso, este efecto del glutamato podría ser útil para promover la selección de alimentos que son nutritivos y tienen poca densidad energética dejando menos espacio para dulces y pasteles.
No solo es imposible tomar una dieta sin glutamato, cualquier proteína que ingiramos contiene este amino ácido no esencial, sino que la falta de glutamato podría vulnerar la integridad del intestino. La tradición culinaria en la preparación de alimentos va dirigida en realidad a incrementar la cantidad de glutamato monosódico de los alimentos a través de la cocción, la fermetación o el proceso de curado y hacerlos así más sabrosos. La adición de aditivos solo acortan ese proceso de preparación. Productos como la salsa de tomate, los caldos de pollo, el queso, y el jamón serrano son de por sí muy ricos en glutamato y se utilizan para incrementar el sabor de las comidas.
Estas tradiciones culinarias puede que respondan a la importancia que el glutamato tiene en la salud del estómago e intestino, ya que nuestro organismo ha desarrollado un mecanismo específico para identificar el glutamato. Existen receptores en la lengua que se activan con el glutamato dando el gusto sabroso conocido como umami.
Sin embargo, aunque el organismo puede asimilar el glutamato procedente de muchas fuentes, el que generalmente se utiliza artificialmente como potenciador del sabor es el glutamato monosódico (E-621). Al ser tan abundante en la alimentación habitual diaria actual, puede provocar un exceso de sodio en el organismo, lo cual genera problemas de hiperactividad en el sistema nervioso que pueden llegar a provocar una degeneración temprana del tejido neuronal, propiciando enfermedades nerviosas muy poco frecuentes en el pasado.


sábado, 4 de enero de 2014

Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de su grupo R:

Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de su grupo R:

a) Hidrofóbicos, aromáticos.
b) Hidrofóbicos, alifáticos.
c) Polares, hidrofílicos, con carga.
d) Polares, hidrofílicos, sin carga.



a) Hidrofóbicos, aromáticos.

Existen tres aminoácidos, fenilalanina, tirosina y triptófano, que presentan cadenas laterales aromáticas. La fenilalanina, junto con los aminoácidos alifáticos valina, leucina e isoleucina, es uno de los aminoácidos más hidrófobos. La tirosina y el triptófano también presentan un carácter ligeramente hidrófobo, aunque atenuado por los grupos polares de sus cadenas laterales. Además, la tirosina puede ionizarse a pH elevado.

b) Hidrofóbicos, alifáticos.

La valina, la leucina y la isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas de mayor tamaño. La metionina contiene una cadena lateral alifática larga que incluye un grupo tioéter (-S-). Las cadenas laterales alifáticas grandes son hidrofóbicas; es decir, tienden a agruparse entre ellas en vez de establecer contactos con el agua. La estructura tridimensional de las proteínas solubles en agua se estabiliza por esta tendencia los grupos hidrofóbicos a agruparse, lo que se conoce como efecto hidrofóbico. Los diferentes tamaños y formas de estas cadenas lateral hidrocarbonadas les permiten empaquetarse para formar estructuras compactas con pocas cavidades.

c) Polares, hidrofílicos, con carga.

Los aminoácidos con cadenas laterales muy polares que les convierten en altamente hidrofílicos. La lisina y la arginina tienen cadenas laterales relativamente largas que acaban en grupos cargados positivamente a pH neutro. La lisina está rematada por un grupo amino primario y la arginina por un grupo guanidinio. La histidina contiene un grupo imidazol, un anillo aromático que también puede estar cargado positivamente.
Con un valor de pK´a cercano a 6, el grupo imidazol puede estar sin carga o cargado positivamente en las proximidades del pH neutro, dependiendo del entorno local. Por ello, la histidina se encuentra a menudo en los centros activos enzimáticos, donde el anillo imidazol puede unir y liberar protones durente las reacciones que se dan en ellos.
El conjunto de aminoácidos también incluye dos con cadenas laterales acídicas: el ácido aspártico y el glutámico. Estos aminoácidos se conocen habitualmente como aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales a pH fisiológico pierden un protón del ácido y por ello están cargadas negativamente a pH fisiológico. Sin embargo, en algunas proteínas estas cadenas laterales aceptan protones, y esta capacidad resulta normalmente de importancia funcional.

d) Polares, hidrofílicos, sin carga.


Cinco aminoácidos son polares pero sin carga. Dos aminoácidos, la serina y la treonina contienen grupos hidroxilo alifático (-OH-). La serina se puede considerar como una versión hidroxilada de la alanina, mientras que la treonina se asemeja a la valina. Con un grupo hidroxilo en lugar de uno de los grupos metilo de la valina. Los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina les hacen mucho más hidrofílicos y reactivos que la alanina y la valina.

sábado, 28 de diciembre de 2013

Propiedades de los aminoácidos

Propiedades de los aminoácidos 

Ácido-básicas

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico.

Ópticas

Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto glicina) por lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la izquierda L.

Químicas

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.


jueves, 26 de diciembre de 2013

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se pueden clasifican en dos grupos:


Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los puede producir y tienen que ser suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos abarcan: cisteína, lisina y triptófano. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos. 

Aminoácidos no esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o la descomposición normal de las proteínas y abarcan el ácido aspártico, el ácido glutámico y la glicina. Estos aminoácidos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina.



También se clasifican según sus radicales R Hay varios tipos: 

Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glu.

Apolares (sin carga) o hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp.

Carga - (ácidos): Asp, Glu.

Carga + (básicos): Lys, Arg, His. 


Propiedades

Ácido-básicas
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico.

Ópticas
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto glicina) por lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la izquierda L.

Químicas
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R. 

Aminoácidos

Aminoácidos            
                                      
           
Los aminoacidos son biomoloeculas que estimulan las sintesis de proteina muscular.
En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos de cadenas laterales que varían en tamaño, forma carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno, carácter hidrofóbico y reactividad química. De hecho, todas las proteínas de todas las especies –bacterias, árqueas y eucariotas- se construyen con los mismos 20 aminoácidos con unas pocas excepciones. Este alfabeto fundamental de las proteínas tiene varios miles de millones de años de antigüedad. La extraordinaria variedad de funciones realizadas por las proteínas es el resultado de la diversidad y versatilidad de estos veinte sillares de construcción. Conocer como es utiliza este alfabeto para crear las intricadas estructuras tridimensionales que permiten a las proteínas llevar a cabo tantos procesos biológicos.

La molécula de un aminoácido contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2-) libres. Pueden expresarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical característico para cada ácido.

Químicamente son muy variados. Los hay que forman proteínas (proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono asimétrico denominado alfa. Como existen cuatro grupos diferentes conectados al átomo de carbono α, los α-aminoácidos son quirales; las dos formas especulares se llaman isómero L e isómero D.

Solamente los L-aminoácidos constituyen las proteínas. Para casi todos los aminoácidos, el isómero L  tiene configuración absoluta S. aunque se ha empleado un enorme esfuerzo para entender por qué los aminoácidos en las proteínas tienen esta configuración absoluta, todavía no se ha llegado a una explicación satisfactoria. Parece probable que la selección L sobre d fuese arbitraria, pero una vez realizada, se fijó temprano en la historia evolutiva.

¿Que es la bioquímica?



¿Que es la BIOQUÍMICA?


La bioquímica es una ciencia que estudia la composición química de los seres vivos, especialmente las macromoleculas como los son las proteínas, carbohidratos, lipidos, ácidos nucleicos ademas de otras pequeñas moléculas presentes en las células y las reacciones químicas que sufren estos compuestos que les permiten obtener energía y generar biomoleculas propias.

La bioquímica se basa en el compuesto de que todo ser vivo contiene carbono y general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno, y en menor cantidad de fósforo y azufre.